Enzimler; canlılarda gerçekleşen biyokimyasal reaksiyonların aktivasyon enerjisini düşürerek reaksiyonları hızlandıran ve reaksiyonlardan değişmeden çıkan biyolojik katalizörlerdir.
Enzimler kullanılamazsa biyolojik reaksiyonlar gerçekleşemez. Çünkü reaksiyonların gerçekleşmesi için yüksek sıcaklık gerekir. Örneğin, glikozun dış ortamda parçalanması için 160 °C sıcaklık gerekirken, enzimlerle vücut sıcaklığı olan 36,5 °C de, çok hızlı bir şekilde parçalanır.
Enzimler kullanılamazsa biyolojik reaksiyonlar gerçekleşemez. Çünkü reaksiyonların gerçekleşmesi için yüksek sıcaklık gerekir. Örneğin, glikozun dış ortamda parçalanması için 160 °C sıcaklık gerekirken, enzimlerle vücut sıcaklığı olan 36,5 °C de, çok hızlı bir şekilde parçalanır.
Bileşik enzimlerdeki protein kısma apoenzim denir. Yardımcı kısım vitamin gibi organik bir molekül ise koenzim, mineral gibi inorganik bir molekül ise kofaktör olarak isimlendirilir. Enzimler protein yapılı olduğu için ribozom organelinde sentezlenir
Enzimlerin Özellikleri Enzimlerin etki ettiği maddelere substrat denir. Enzimin protein kısmında aktif bölge adı verilen özel bir bölge bulunur. Enzim substratına aktif bölgeden bağlanır. Enzimler etki ettiği maddelere anahtar-kilit uyumu yapacak şekilde geçici olarak bağlanır. Bu bağlanma sırasında substratlarda bağlanma veya ayrılma şeklinde değişimler gerçekleşir. Böylece yeni ürünler oluşur. Enzimler reaksiyondan değişmeden çıkar.
Enzimlerin genel özellikleri şunlardır:
- Enzim ile substratı arasındaki uyum anahtar-kilit ilişkisine benzer.
- Bazı enzimler çift yönlü (tersinir) bazı enzimler tek yönlü çalışır.
- Enzimler tepkimelerin aktivasyon enerjisini düşürür.
- Enzimler, hem hücre içinde hem de hücre dışında çalışabilir.
- Enzimler, tepkimelerden değişmeden çıkar. Bu yüzden tekrar tekrar kullanılabilir.
- Enzimler takım hâlinde çalışır, bir enzimin etki ettiği tepkimenin ürünü, kendinden
sonraki enzimin substratıdır. - Enzimler, genellikle substrat çeşidinin sonuna -az eki getirilerek adlandırılır. Maltaz,
sükraz gibi. İsminin sonunda -ojen eki bulunan enzimler inaktif durumdadır. Bu
enzimler, belirli şartlar altında aktif hâle geçer.
Sıcaklık Enzimler protein yapılı olduğundan sıcaklık değişimlerinden etkilenir. Bu yüzden ortam sıcaklığı enzimlerin çalışması için önemlidir. Enzimlerin en verimli çalıştığı sıcaklık derecesine optimum (en uygun) sıcaklık denir. Enzim çeşidine göre optimum sıcaklık değeri değişir.
Yüksek sıcaklıklarda enzimlerin yapısındaki proteinler bozulduğu için enzimler çalışamaz. Örneğin sütün içinde bulunan ve sütün ekşimesine neden olan mikroorganizmaların enzimleri süt kaynatıldığında bozulur. Böylece sütün ekşimesi engellenir. Düşük sıcaklıklarda enzimlerin protein yapısı bozulmaz ancak enzimler inaktif duruma geçtikleri için çalışmazlar. Ortam ısıtıldığında ise aktifleşerek yeniden çalışır hâle gelirler. Örneğin 0OC’nin altında, besinlerin bozulmasına neden olan mikroorganizmaların enzimleri çalışmaz. Bu sayede besin maddeleri dondurucuda bozulmadan uzun süre saklanabilir.
pH Ortam pH’sı enzimin çalışabilmesi için önemlidir. Her enzimin etkin bir şekilde çalışabildiği belirli bir pH aralığı vardır. Örneğin pepsin enzimi pH değeri 2 olan midede, tripsin enzimi pH değeri 8 olan ince bağırsakta en iyi çalışır. Yani pepsin enzimi asidik, tripsin enzimi bazik ortamda aktiftir.
Su Ortamın su yoğunluğu enzimlerin çalışabilmesi için önemlidir. Örneğin tohumlardaki su oranı %15’in altında olduğunda enzimler çalışamaz ve tohumlar çimlenemez. Baharla beraber yağmurlar artıkça topraktaki su miktarı dolayısıyla tohuma giren su miktarı da artar. Böylece tohumun çimlenmesini sağlayan enzimler çalışmaya başlar ve tohumlar çimlenir. Meyve ve sebzelerin yapılarındaki su, reçel yaparak ya da kurutarak uzaklaştırılır. Böylece meyve ve sebzelerin bozulmalarına neden olan enzimler çalışamaz ve bu besinler uzun süre bozulmadan saklanır.
Enzim ve substrat yoğunluğu arasındaki ilişki, biyokimyasal reaksiyonların hızını belirleyen en temel unsurlardan biridir. Bu mevzuyu, ders notlarında bahsettiğin proteinlerin yapısal özelliklerini ve enzimlerin çalışma mantığını temel alarak, blogunda kullanabileceğin temiz bir dille anlatıyorum.
1. Enzim Yoğunluğu ve Reaksiyon Hızı
Ortamda yeterli miktarda substrat (enzimin etki edeceği madde) bulunduğu sürece, enzim miktarı arttıkça reaksiyon hızı da doğru orantılı olarak artar. Bu durum, bir fabrikadaki işçi sayısının artmasıyla üretimin hızlanmasına benzer. Ancak ortamdaki substrat miktarı sınırlıysa, bir süre sonra enzimlerin işleyeceği madde kalmayacağı için reaksiyon hızı yavaşlar ve durur.
2. Substrat Yoğunluğu ve Reaksiyon Hızı
Sabit miktarda enzim bulunan bir ortamda substrat miktarını artırırsan, reaksiyon hızı belirli bir noktaya kadar yükselir. Fakat ortamdaki tüm enzimler substratla doygun hale geldiğinde (yani her enzim bir substratla bağ kurup çalışmaya başladığında), hız sabitlenir. Bu noktadan sonra ne kadar çok substrat eklersen ekle, boşta enzim kalmadığı için reaksiyon daha fazla hızlanamaz.
3. Anahtar-Kilit Uyumu
Enzimler ve substratlar arasında tıpkı notlarında belirttiğin aminoasitlerin özel dizilimiyle oluşan protein yapıları gibi spesifik bir uyum vardır. Enzimlerin aktif bölgeleri substratı tanır ve bu bağlanma gerçekleştikten sonra reaksiyon başlar. Yoğunluk arttığında bu iki yapının çarpışma ve birleşme ihtimali de matematiksel olarak artmış olur.
1. Aktivator Maddeler (Hizlandiricilar)
Enzimlerin calisma hizini artiran maddelere aktivator denir. Bu maddeler, enzimin aktif bolgesini daha uygun hale getirerek veya enzimi dogrudan aktiflestirerek reaksiyonun hizlanmasini saglar.
- Bazi enzimler, calisabilmek icin kofaktor olarak adlandirilan magnezyum veya demir gibi metal iyonlarina ihtiyac duyar.
- Hidroklorik asit gibi maddeler, pasif haldeki bazi enzimleri aktif hale getirerek sindirim gibi surecleri baslatir.
- Vitaminsel bilesikler de bazi enzim sistemlerinde aktivator gorevi ustlenebilir.
2. Inhibitor Maddeler (Yavaslaticilar)
Enzimlerin calisma hizini yavaslatan veya reaksiyonu tamamen durduran maddelere inhibitor denir. Bu maddeler enzime baglanarak onun yapisini bozar veya substratin baglanmasini engeller.
- Yarismali Inhibisyon: Inhibitor madde, yapisal olarak substrata benzer ve enzimin aktif bolgesine ondan once baglanarak gercek substratin girmesini engeller.
- Yarismali Olmayan Inhibisyon: Inhibitor, enzimin aktif bolgesi disinda baska bir yere baglanir ancak bu baglanma enzimin seklini degistirerek artik substrati taniyamaz hale gelmesine neden olur.
- Civa, kursun, arsenik gibi agir metaller ve bazi zehirler (siyanur gibi) en bilinen inhibitor ornekleridir.
- İlaclarin bir cogu, vücuttaki zararli bakterilerin veya viruslerin enzimlerini durdurmak amaciyla inhibitor olarak tasarlanir.
3. Geri Beslemeli Inhibisyon (Feedback)
Vucutta bazi sistemler, urun miktari yeterli seviyeye ulastiginda kendi kendini durdurur. Son urun, yolun basindaki enzime baglanarak onu durdurur. Bu durum, vucudun gereksiz enerji harcamasini ve madde birikimini onleyen harika bir kontrol mekanizmasidir.